本文標題："纖維狀蛋白螺旋式結構應用電子顯微鏡才可看到"
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纖維狀蛋白螺旋式結構應用電子顯微鏡才可看到
纖維狀蛋白和球狀蛋白
很少蛋白質(zhì)是純粹的螺旋式結構，在蛋白質(zhì)中往往可找到具有
各種結構的區域，因為這些構像是剛性的，若蛋白質(zhì)中的大部分
鍵具有其中一種結構形式，則這種蛋白質(zhì)往往是很長(cháng)很細的，稱(chēng)
為纖維狀蛋白，稱(chēng)為球狀蛋白的球形蛋白質(zhì)則不同，它們的螺旋
和結構很短，間置在無(wú)規線(xiàn)團區域和緊密結構之中。
纖維太蛋白一般決定細胞、組織和生物體的結構，結構蛋白質(zhì)
的薦例子是膠原蛋白、彈性蛋白、微管蛋白和肌動(dòng)蛋白，某些纖
維狀蛋白不溶于水，例如毛發(fā)和蠶絲的蛋白質(zhì)。
細胞的催化和調節功能由蛋白質(zhì)執行，這些蛋白質(zhì)具有確定的
但可變形的結構，這些是球裝蛋白，其中具催化功能的蛋白質(zhì)研
究得最廣泛，球狀分子緊密，一般呈球形或橢圓形，典型球在狀
分子的多肽骨架中的一些大片段是螺旋，但是，分子是高度卷曲
折疊的，通常，較不易彎曲的螺旋區與很易彎曲的無(wú)規線(xiàn)團區域
相同，使鏈卷曲時(shí)不致于產(chǎn)生過(guò)試探機械張力，鏈上許多相距甚
遠的片段可以形成短的平行和反平行的結構，這些結構也部分地
決定骨架的折疊，螺旋和結構稱(chēng)為分子的二級結構，骨架的高度
折疊通常稱(chēng)為三級結構，或三級折疊。
二級結構和三級結構之間的重要區別是：
二級結構是肽基形成氫鍵的結構，而三級結構是由結構和幾種
不同的鍘鏈間的相互作用形成的。
決定三級結構最普遍的相互作用是：
1、酸性和堿性氨基酸中帶相反電荷基因之間的離子鍵。
2、酪氨酸中的羥基和天冬氨酸或谷氨酸中的羥基之間氫鍵。
3、丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸和纈氨酸中的烴基側鏈之間的
疏水性聚集。
4、氨基、羥基和羥基、環(huán)中氮原子和疏基對之間的金屬離子
配位復合物。
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